항체 생산의 가장 좋은 효과를 얻기 위해서는 항원 폴리 펩타이드를 신중하게 설계해야합니다. 그리고 설계는 기본적인 조건을 충족해야합니다.항원은 과도한 면역 반응을 일으키지 않습니다., 그리고 동시에 관심 있는 단백질에 결합하는 항체를 생성 할 수 있습니다.
일반적으로 항원 폴리 펩타이드의 염기서열 길이는 8~20개의 아미노산 잔류가 있어야 합니다. 너무 짧으면폴리 펩타이드의 특성이 강하지 않고 생성된 항체와 토착 단백질 사이의 결합 능력이 충분히 강하지 않을 위험이 있습니다.그러나 염기서열 길이가 20을 초과하면 2차 구조를 도입 할 수 있으며, 생성 된 항체는 특수성을 잃을 수 있으며, 펩타이드 사슬이 길어질수록합성하기 어려워질수록고분결성 제품을 얻는 것은 어렵고,KS-V 펩타이드는 효율적이고 빠르게 연구 개발에 도움이 되는 고순도 완성된 항원 펩타이드를 제공할 수 있습니다..
단백질의 대부분의 짧은 선형 펩타이드 조각은 수분 용액에서 구조가 없습니다.다수의 면역성 및 항원성 펩타이드가 구조화된 형태에 대한 형식적 선호도를 가지고 있는 것으로 나타났습니다.주로 NMR 및 CD 분광을 사용하여, 베타 회전, 나선형 및 신생 나선형의 매우 작은 개체수를 감지하고 정량화 할 수있었습니다.최근 연구에 따르면 구조화된 형태가 펩타이드 염기서열에 있는 T 세포 및/또는 B 세포 에피토프의 위치와 상관관계를 가지고 있음을 나타냅니다.펩타이드와 항 펩타이드 항체 사이의 복합체의 X선 결정 구조는 종종 펩타이드가 베타-턴 형식으로 결합되는 것을 보여줍니다.그리고 한 개의 펩타이드 항체 복합체에 나선형의 존재가 NMR 분광학으로 밝혀졌습니다.. Studies of peptides free in solution and bound to anti-peptide antibodies in the crystal indicate that the structure of the principal neutralizing determinant of HIV-1 probably includes at least one beta-turn in a highly conserved region이 결과는 펩타이드 기반 백신 설계에 사용될 수 있습니다.
우선, 펩타이드 항체는 표적 단백질의 아미노산 염기서열이 알려져 있지만 단백질 자체는 사용할 수 없는 경우에 항체 생성을 위한 스마트 솔루션을 제공합니다.또는 구조적으로 안정적이고 온전한 단백질로 얻을 수 없을 정도로 너무 복잡합니다.일부 트랜스 멘브란 수용체, 이온 채널 등)펩티드 면역체계 접근법은 표적 단백질 도메인의 항원을 선택하고 설계하는 데 유연성을 제공합니다. 추가 장점으로펩타이드 항체는 또한 표적 단백질에 번역 후 변형 된 결합 부위에 대한 항체를 생성하는 데 매우 유용합니다.
다른 장점은:
비록 많은 펩타이드 염기서열이 면역 작용을 할 수 있지만, 모든 것이 표적 단백질에 대한 반응성을 가진 항체를 생성하는 데 똑같이 효과적이지 않습니다.펩티드 항원으로 항체 생성 성공은 설계에서 고려해야 하는 여러 요인에 달려 있습니다.다음을 포함합니다.
표적 단백질의 아미노산 염기서열의 정확성
손상되지 않은 단백질의 예측된 2 / 3Airy 구조
펩티드 항원에 의해 모방될 단백질의 도메인/지역 선택
펩타이드 항원을 더 큰 운반 단백질에 결합시키는 필요성
특정 펩타이드 염기서열의 합성 용이성
따라서 펩티드 항원 설계에 대해서는 다음과 같은 일반적인 권고가 적용됩니다.
올바른 종과 단백질 염기서열이 확인되었는지 확인합니다.
펩타이드 항원을 원산 단백질의 용매로 접근 가능한 영역에서 선택합니다.이것은 단백질 표면에 노출되어 용매의 수성 (수정성) 환경과 접촉하는 영역입니다.단백질의 특정 영역은 횡막 영역이나 구형 단백질의 중심과 같이 항체에 접근 할 수 없습니다.
중요한 장점은 펩타이드 항원이 관심있는 특정 에피토프를 커버하도록 설계 될 수 있다는 것입니다. 펩타이드 항원 후보자는 특정 단백질 데이터베이스에 맞게 검사됩니다.특정 도메인은 다른 단백질에도 존재할 수 있습니다.: 원치 않는 교차 반응의 가능성을 최소화하고 따라서 전체 항체 특성을 최적화하기 위해 이러한 순서를 피해야합니다.최소한의 염기서열 동향을 가진 염기서열은 원치 않는 표적 단백질 결합을 줄이기 위해 가장 잘 선택됩니다..
손상되지 않은 단백질의 타겟 도메인의 3D 구조에 따라 항원의 3차 구조를 최적화하기 위해 제한 기술이 필요할 수 있습니다.단백질 표면 모방에 관한 전문가로서, KS-V는 변형적으로 제한 된 펩타이드 항원을 설계하고 합성하기 위해 다양한 (부분적으로 독점) 기술을 사용할 수 있습니다.
유전자는 KLH, BSA 또는 OVA와 같은 운반 단백질에 대한 사전 결합없이 중요한 면역 반응을 일으키기에는 너무 작습니다.따라서 일반적으로 펩타이드 ∙ 운반 단백질 결합을 사용하는 것이 좋습니다..
펩타이드 항원 설계에 있어서 특정 펩타이드 염기서열의 합성의 용이성을 고려해야 합니다.그리고 펩타이드가 면역성을 촉진하는 아미노산 (기본 및 향기성 아미노산) 을 포함시키는 것이 유리합니다.수소 혐오성 아미노산 함량은 50% 이하로 유지하는 것이 가장 좋으며 수소 혐오성 잔류의 긴 사슬도 피해야 합니다.적어도 한 개의 충전된 잔류물 (아르기닌), 글루타민, 아스파르틱산 또는 리신) 는 5개의 아미노산마다 포함되어야 합니다.펩타이드 용해성은 또한 보존적 인 대체 또는 N- 또는 C 끝에 극적 잔류를 추가함으로써 향상 될 수 있습니다.항원을 설계 할 때 베타 잎이나 알파 헬릭스와 같은 복잡한 영역을 피하는 것이 바람직하지만 유연한 영역을 목표로합니다.
KS-V는 펩티드 항원 합성에 대한 최첨단 능력과 전문 지식을 적용하며 (필요한 경우) 형상적 제약, PTM 즈, 결합 또는 바이오티닐레이션을 포함합니다.대부분의 항체 생성 프로젝트에서 모든 펩티드 항원에 대해 최소 85%의 순도가 권장됩니다.하지만 원할 경우 더 높은 순도 항원을 공급할 수 있습니다. 우리는 일반적으로 단백질 결합을 위해 일반적으로 충분 한 펩타이드의 약 10mg를 합성합니다.ELISA 스크리닝 및 원하는 경우 afinity matrix 크로마토그래피 설정을 구성합니다..
항체 생산의 가장 좋은 효과를 얻기 위해서는 항원 폴리 펩타이드를 신중하게 설계해야합니다. 그리고 설계는 기본적인 조건을 충족해야합니다.항원은 과도한 면역 반응을 일으키지 않습니다., 그리고 동시에 관심 있는 단백질에 결합하는 항체를 생성 할 수 있습니다.
일반적으로 항원 폴리 펩타이드의 염기서열 길이는 8~20개의 아미노산 잔류가 있어야 합니다. 너무 짧으면폴리 펩타이드의 특성이 강하지 않고 생성된 항체와 토착 단백질 사이의 결합 능력이 충분히 강하지 않을 위험이 있습니다.그러나 염기서열 길이가 20을 초과하면 2차 구조를 도입 할 수 있으며, 생성 된 항체는 특수성을 잃을 수 있으며, 펩타이드 사슬이 길어질수록합성하기 어려워질수록고분결성 제품을 얻는 것은 어렵고,KS-V 펩타이드는 효율적이고 빠르게 연구 개발에 도움이 되는 고순도 완성된 항원 펩타이드를 제공할 수 있습니다..
단백질의 대부분의 짧은 선형 펩타이드 조각은 수분 용액에서 구조가 없습니다.다수의 면역성 및 항원성 펩타이드가 구조화된 형태에 대한 형식적 선호도를 가지고 있는 것으로 나타났습니다.주로 NMR 및 CD 분광을 사용하여, 베타 회전, 나선형 및 신생 나선형의 매우 작은 개체수를 감지하고 정량화 할 수있었습니다.최근 연구에 따르면 구조화된 형태가 펩타이드 염기서열에 있는 T 세포 및/또는 B 세포 에피토프의 위치와 상관관계를 가지고 있음을 나타냅니다.펩타이드와 항 펩타이드 항체 사이의 복합체의 X선 결정 구조는 종종 펩타이드가 베타-턴 형식으로 결합되는 것을 보여줍니다.그리고 한 개의 펩타이드 항체 복합체에 나선형의 존재가 NMR 분광학으로 밝혀졌습니다.. Studies of peptides free in solution and bound to anti-peptide antibodies in the crystal indicate that the structure of the principal neutralizing determinant of HIV-1 probably includes at least one beta-turn in a highly conserved region이 결과는 펩타이드 기반 백신 설계에 사용될 수 있습니다.
우선, 펩타이드 항체는 표적 단백질의 아미노산 염기서열이 알려져 있지만 단백질 자체는 사용할 수 없는 경우에 항체 생성을 위한 스마트 솔루션을 제공합니다.또는 구조적으로 안정적이고 온전한 단백질로 얻을 수 없을 정도로 너무 복잡합니다.일부 트랜스 멘브란 수용체, 이온 채널 등)펩티드 면역체계 접근법은 표적 단백질 도메인의 항원을 선택하고 설계하는 데 유연성을 제공합니다. 추가 장점으로펩타이드 항체는 또한 표적 단백질에 번역 후 변형 된 결합 부위에 대한 항체를 생성하는 데 매우 유용합니다.
다른 장점은:
비록 많은 펩타이드 염기서열이 면역 작용을 할 수 있지만, 모든 것이 표적 단백질에 대한 반응성을 가진 항체를 생성하는 데 똑같이 효과적이지 않습니다.펩티드 항원으로 항체 생성 성공은 설계에서 고려해야 하는 여러 요인에 달려 있습니다.다음을 포함합니다.
표적 단백질의 아미노산 염기서열의 정확성
손상되지 않은 단백질의 예측된 2 / 3Airy 구조
펩티드 항원에 의해 모방될 단백질의 도메인/지역 선택
펩타이드 항원을 더 큰 운반 단백질에 결합시키는 필요성
특정 펩타이드 염기서열의 합성 용이성
따라서 펩티드 항원 설계에 대해서는 다음과 같은 일반적인 권고가 적용됩니다.
올바른 종과 단백질 염기서열이 확인되었는지 확인합니다.
펩타이드 항원을 원산 단백질의 용매로 접근 가능한 영역에서 선택합니다.이것은 단백질 표면에 노출되어 용매의 수성 (수정성) 환경과 접촉하는 영역입니다.단백질의 특정 영역은 횡막 영역이나 구형 단백질의 중심과 같이 항체에 접근 할 수 없습니다.
중요한 장점은 펩타이드 항원이 관심있는 특정 에피토프를 커버하도록 설계 될 수 있다는 것입니다. 펩타이드 항원 후보자는 특정 단백질 데이터베이스에 맞게 검사됩니다.특정 도메인은 다른 단백질에도 존재할 수 있습니다.: 원치 않는 교차 반응의 가능성을 최소화하고 따라서 전체 항체 특성을 최적화하기 위해 이러한 순서를 피해야합니다.최소한의 염기서열 동향을 가진 염기서열은 원치 않는 표적 단백질 결합을 줄이기 위해 가장 잘 선택됩니다..
손상되지 않은 단백질의 타겟 도메인의 3D 구조에 따라 항원의 3차 구조를 최적화하기 위해 제한 기술이 필요할 수 있습니다.단백질 표면 모방에 관한 전문가로서, KS-V는 변형적으로 제한 된 펩타이드 항원을 설계하고 합성하기 위해 다양한 (부분적으로 독점) 기술을 사용할 수 있습니다.
유전자는 KLH, BSA 또는 OVA와 같은 운반 단백질에 대한 사전 결합없이 중요한 면역 반응을 일으키기에는 너무 작습니다.따라서 일반적으로 펩타이드 ∙ 운반 단백질 결합을 사용하는 것이 좋습니다..
펩타이드 항원 설계에 있어서 특정 펩타이드 염기서열의 합성의 용이성을 고려해야 합니다.그리고 펩타이드가 면역성을 촉진하는 아미노산 (기본 및 향기성 아미노산) 을 포함시키는 것이 유리합니다.수소 혐오성 아미노산 함량은 50% 이하로 유지하는 것이 가장 좋으며 수소 혐오성 잔류의 긴 사슬도 피해야 합니다.적어도 한 개의 충전된 잔류물 (아르기닌), 글루타민, 아스파르틱산 또는 리신) 는 5개의 아미노산마다 포함되어야 합니다.펩타이드 용해성은 또한 보존적 인 대체 또는 N- 또는 C 끝에 극적 잔류를 추가함으로써 향상 될 수 있습니다.항원을 설계 할 때 베타 잎이나 알파 헬릭스와 같은 복잡한 영역을 피하는 것이 바람직하지만 유연한 영역을 목표로합니다.
KS-V는 펩티드 항원 합성에 대한 최첨단 능력과 전문 지식을 적용하며 (필요한 경우) 형상적 제약, PTM 즈, 결합 또는 바이오티닐레이션을 포함합니다.대부분의 항체 생성 프로젝트에서 모든 펩티드 항원에 대해 최소 85%의 순도가 권장됩니다.하지만 원할 경우 더 높은 순도 항원을 공급할 수 있습니다. 우리는 일반적으로 단백질 결합을 위해 일반적으로 충분 한 펩타이드의 약 10mg를 합성합니다.ELISA 스크리닝 및 원하는 경우 afinity matrix 크로마토그래피 설정을 구성합니다..
