이 기계는 NMR 분광을 하기 위해 사용 됩니다. 이 기계들 대부분은 500 메가헤르츠에서 900 메가헤르츠의 자석을 사용합니다. 이 자석은 900 메가헤르츠입니다.

NMR는 생체학적 정보와 가능한 한 가까운 조건에서 3차원 구조 및 동적 정보를 얻을 수 있습니다.그리고 일시적인 단백질과 단백질 상호작용을 조사할 수 있습니다..

NMR 분광술 은 무엇 이며, 어떻게 작동 합니까?

NMR 분광술은 단백질 안의 특정 원자의 핵인 천연 자석을 이용해서 작동합니다. 이 천연 세포 자석은 NMR 기계 안의 큰 자석과 상호 작용합니다.큰 자석은 단백질의 자석을 정렬하도록 강요합니다.연구자들은 그 다음 샘플을 초분의 라디오 파동으로 폭발시키고 단백질의 자석이 어떻게 반응하는지 관찰합니다.과학자 들 은 여러 집합 의 이 NMR 폭발 을 사용 하여 그 데이터 를 결합 하여 단백질 에 대한 더 완전한 그림 을 얻는다X선 결정학은 NMR보다 더 큰 단백질을 검사할 수 있지만, NMR 기술은 액체 용액에 담긴 단백질을 연구할 수 있다.엑스레이 결정학 은 단백질 이 결정 으로 조직 될 필요 를 요구 한다.

소개:

핵 자기 공명 (Nuclear Magnetic Resonance, NMR) 은 단백질과 핵산과 같은 대생물 분자에 대한 원자 해상도의 구조 정보를 얻는 주요 기술로 발전했습니다.해결책 NMR은 이러한 분자의 구조뿐만 아니라 상호 작용을 결정하는 필수적인 기술입니다., 심지어 약하고 일시적이지만, 용액 내의 기능적 과정과 살아있는 세포 내에서도 직접적으로 특징을 나타냅니다.운동 및 열역학 정보로 의학 및 생물학의 최첨단 연구에서 선택 된 기술로 만들기 위해.

용액 NMR:

인스트루트 내의 NMR 솔루션은 중요한 세포 과정에 대한 상호 작용 네트워크를 구축하는 데 필요한 분자 수준의 정보를 얻는 데 중요한 접근법을 제공합니다.그리고 분자 수준에서최근 하드웨어 및 소프트웨어 개발 덕분에, 그것의 적용 가능성은 초 분자 구조에서 거의 생리학적 농도에서 본질적으로 펼쳐진 단백질까지 다양합니다.솔루션 NMR은 원자 해상도와 매우 넓은 시간 범위에서 동적 과정을 연구하는 독특한 가능성을 제공합니다., 피코초에서 시간까지, 접기 메커니즘과 일시적인 복합체의 형성을 포함하여.

고체 NMR:

용액 NMR는 이미 용액 내의 생체 분자의 구조를 결정하는 데 잘 알려진 기술이지만,단단한 상태 (SS) NMR은 지난 10 년 동안 엄청난 방법론적 기술적 발전을 경험했습니다., 생물학적 고체의 기계적 및 구조적 조사에 강력한 기술로서의 지위에 도달하고 있습니다.SS NMR는 본질적으로 조사 대상 시스템의 크기 때문에 액체 상태 NMR에 대한 제한이 없습니다., 그리고 용해되지 않는 집합물 및 섬유질과 같은 X선 연구에 적합하지 않은 분자 시스템을 처리 할 수 있습니다.새로운 흥미로운 가능성은 거의 매일 발견되고 있으며, 따라서 SS NMR은 가까운 미래에 현대 생물학에 새로운 길을 열어줄 것으로 예상됩니다..

Instruct 내의 SS NMR은 다른 구조적 방법의 범위를 초월하는 시스템의 구조와 역학을 결정하기위한 귀중한 도구를 제공합니다.막 단백질에서 나노 결정 물질, 불분해성 집합물 및 섬유질까지최첨단 기구와 실험 프로토콜은 구조적 결정과 함께 여러 생체학적 매개 변수를 결정 할 수 있습니다.원자적인 세부 사항에 대한 시스템의 내부 및 글로벌 역학적 특성화이러한 특징은 SS NMR를 구조 생물학에서 중요한 기술로 만듭니다.

빠른 현장 사이클 리렉스 메트리:

빠른 필드 사이클 렉스렉소메트리는 매우 낮은 자기장 (0,01 MHz 양성자 라모르 주파수) 에서 1 T (약 45 MHz 양성자 라모르 주파수) 까지의 핵 렉스렉소메트리를 측정하는 도구이다.이완율의 필드 의존성은 분자의 구조 및 역학적 특성에 대한 정보를 제공하며, 패라마그네틱 시스템의 경우, 전자의 완화에 대해.

리렉소메트리 측정은 일반적으로 물 용액에서 수행됩니다. 그들은 양성자 사이의 이극 상호 작용을 조절하는 상관 시간,그리고 따라서 시스템의 재지향 시간 및 집계 상태에리렉소메트리 측정은 거시 분자 또는 작은 파라마그네틱 콤플렉스와 거시 분자 사이의 결합의 존재를 결정하는 데 유용할 수 있습니다.그리고 전자의 완화에 대한 메커니즘을 연구하기 위해그것은 주로 자기 공명 영상 (MRI) 에 대 한 대조 물질의 특성화 및 최적화에 사용 됩니다.이 기술은 또한 동적 핵 양극화 (DNP) 에 적용하기 위해 급진의 특징에 성공적으로 적용됩니다..

전자파자자기공명 (EPR):

전자파자자기공명 (EPR) 은 정적 자기장에 배치된 패자자기 시스템에 의해 전자기 방사선의 흡수를 측정합니다.EPR의 표준 응용 분야는 자유 라디칼의 특징을 포함합니다, 라디칼/파라마그네틱 금속을 포함하는 반응의 연구, 그리고 파라마그네틱 센터의 전자 및 구조적 특성에 대한 조사.안정적이거나 일시적인 패러마그네틱 센터 (금속 이온이나 클러스터가 될 수 있는) 를 가진 복잡한 생물학적 시스템에서, 스핀 라벨, 아미노산 라디칼 또는 유기 코팩터 라디칼) EPR는 코팩터와 하위 단위의 배열, 2차 구조 원소의 형성,또는 생물 분자 간의 상호 작용.

이 정보 는 분자 구조 를 결정 하는 데 사용 된다. 이 구조 정보 의 정확성 은 종종 다른 방법 의 정확성 을 능가 한다.EPR 분광 데이터는 유일한 구조 정보를 제공합니다., 특히 고해상도 결정이 사용할 수 없으며 시스템이 고해상도 NMR 분광에 너무 큰 경우.EPR 데이터는 다른 구조적 방법론으로 얻은 정보를 보완할 수 있습니다., 생물학적 시스템의 학제 간 조사에 필수적인 기술로 입증되었습니다.

NMR로 뭘 할 수 있을까요?

• Peptides are a growing class of therapeutics and defined by the US Food and Drug Administration (FDA) as a polymer composed of 40 or fewer amino acid residues regardless of source or origin of the drug.
• 펩타이드는 2차, 3차 및 4차 (즉, 용액의 오리고머) 구조 형태를 포함하는 고등 질서 구조 (HOS) 를 채택 할 수 있습니다.HOS는 포뮬레이션 된 펩타이드의 물리적 품질 속성입니다접힌 상태와 접힌 상태 사이의 형식 교환 및 단체 상태와 oligomer 상태 사이의 양립을 포함하여 다른 HOS 형태 사이에서 균형이 존재 할 수 있습니다.
• 단백질 기반의 의약품은 복잡한 구식과 단백질 구조의 고유 한 이질성 때문에 품질 검토에 도전을 제기합니다.같은 약물 물질을 포함하는 단백질 치료제 간의 구조 및 구성 유사성을 보장하기 위해 더 높은 해상도의 분석 방법이 필요합니다.NMR, 원형 이중화 (CD) 또는 다른 접근법으로 탐구 된 단백질 고계 구조 외에도 보이지 않는 단백질 집적은 약물 안전에 면역성 위험을 초래합니다.
• 핵 자기 공명 (NMR) 은 용액의 펩타이드의 3차원 구조를 도출하는 유일한 원자 해상도 분광 방법이기 때문에그것은 HOS 유사성 측정에 최첨단 접근법으로 작용합니다..

KS-V 펩타이드 NMR 분석서비스 플랫폼:

• 펩타이드 제네릭 약물 또는 생물학적 유사물의 첨단 구조 일관성 평가: 스펙트럼의 질적 비교와 CCSD와 같은 다양한 양적 비교 모델을 포함하여,화학분석 (PCA 및 거리 계산), 선형 회귀, 2차원 상관성 피크 컨투어 방법, FDA 신청에 사용됩니다.
• 펩타이드의 화학적 교차 분배
• 펩티드 약물에서 디섬유화물 결합의 위치 분석
• 용액 구조 분석 및 펩타이드 계산
• 합성 펩티드 의약품의 불순물 구조의 식별
• 단백질 리간드 상호 작용, 핵 자기 질량, STD, WaterLOGSY