큐
합성된 펩타이드를 보존하는 방법?
펩타이드는 일반적으로 장기 저장을 위한 빛으로부터 떨어진 저장될 필요가 있고, -20 도에 저장되어야 하고, 단기간을 위해 4 도에 저장될 수 있습니다. 단기간 동안 실온에 수송될 수 있습니다. 특히 동결건조되고 데시케이터에서 저장될 때, 펩타이드는 -20' Ｃ에 안정적입니다. 동결건조된 펩타이드는 그들을 공기에 노출시키기 전에 실온에 유지될 수 있습니다. 이것은 습도의 효과를 감소시킬 것이고 냉동 건조가 가능하지 않을 때, 최고의 방법은 작은 검사용시료를 저장하는 것 입니다. CY, 일기예보 또는 트르프를 포함하는 펩타이드를 위해, 이 펩타이드가 쉽게 공기에 의해 산화될 수 있고 천천히 병을 밀봉하기 전에 펩타이드를 통해 흐른 질소 또는 수소 가스가 또한 산화를 감소시킬 것이기 때문에, 탈산소화 버퍼는 그들의 해소에 필수적입니다. GIn 또는 Asn을 포함하는 펩타이드는 또한 퇴보의 가능성이 높고 이 모든 펩타이드가 이러한 문제가 되는 간편성 없이 그것들과 비교하여 제한된 수명을 가지고 있습니다.
큐
내 펩타이드가 순수한 95%이면, 다른 5%가 무엇입니까?
펩티드 퓨리티는 보통 1분에 1% 아세토니트릴의 증감을 사용하여 HPLC에 의해 결정됩니다. 합성 프로세스 동안, 항상 그러므로 없는 아미노산류와 일련의 음란을 생산하면서, 아미노산류 사이의 교차 결합 효율은 100%에 도달할 수는 없습니다. 대부분의 이러한 아미노산 삭제된 음란은 정화 동안 제거되었지만, 그러나 소수인 것 밀접하게 표적 펩타이드를 닮은 색층 분석표를 가지고 있었습니다. 펩티드 샘플에 남아있는 이러한 아미노산 결실과 불순물 펩타이드는 남아있는 극소수의 퍼센트를 구성합니다.
큐
정제된 펩타이드는 어떻습니까?
펩타이드 정제는 일반적으로 C8, C18, 기타 등등), 214nm (과 같이 반전상 열을 사용합니다. 버퍼 시스템은 보통 TFA, pH 2.0을 포함하는 용매입니다. 버퍼 A는 H2O에 0.1% TFA를 포함하고 버퍼 비가 1% TFA/ACN/pH2.0을 포함합니다. 버퍼로 용해시킵니다 한 정화 전에 ; 해소가 좋지 않으면, 버퍼 비로 용해시키고 그리고 나서 버퍼 A로 희석하세요 ; 대단히 소수성 펩타이드를 위해, 때때로 포름 산 또는 아세트산은 추가될 필요가 있습니다. 자연 그대로인 펩티드 산물의 HPLC 분석, 면 펩타이드가 길지 않고 (아래의 15 aa), 일반적으로 주봉이 있을 것이고, 주봉이 보통 전-길이 제품이고 ; 20 aa 에 긴 펩타이드를 위해, 어떤 주봉이 있다면 HPLC는 분자량을 결정하고, 어느 성수기가 합성될 펩타이드인지 그리고 나서 결정하기 위해 대량과 함께 사용될 필요가 없습니다.
큐
어떻게 펩타이드의 마지막이 취급되어야 합니까? 무료로 그것을 유지하거나 그것을 차단합니까?
펩타이드는 단백질을 시뮬레이션하는데 사용됩니다. 단백질의 성능을 흉내내기 위해, 우리는 단백질에 폴리펩타이드를 유사한 구조와 혐의와 합성시킬 필요가 있습니다. 펩타이드가 단백질로부터 절단될 때, 양쪽 끝에 있는 충전 횟수는 유전자 신체 단백질의 그것과 다를 것입니다. 우리는 그들을 일관되게 하기 위해 합성 전략을 바꿀 필요가 있습니다. 일반적으로 다음 서열이 단백질의 c-말단에서 왔으면, 아세틸화에 의해 n 말단을 보호하세요 ; 그것이 단백질의 n 말단으로부터 서열이면, 아미데이션에 의해 c-말단을 보호하세요 ; 만약 그것이 단백질의 중앙부에서 왔으면, 양쪽 끝을 보호하기 위한 사용 아세틸화와 아미데이션이 보호됩니다.
큐
못 변형 펩타이드의 장점이 무엇입니까?
폴리에틸렌글리콜 변경은 공유 결합을 통하여 고분자 폴리머 (에틸렌 글리콜)을 표적 분자에 더하는 것입니다. 폴리에틸렌글리콜 변경은 폴리펩타이드를 위장함으로써 호스트 셀의 면역 시스템을 속이고, 폴리펩타이드의 치료 효과를 강화하고, 소수성 약물의 가용성과 생물학적 이용률을 증가시킵니다. 그것은 신장 청소율을 감소시킴으로써 또한 펩타이드의 유통을 연장할 수 있습니다.
큐
휘황한 변경을 펩타이드에 도입할 때 있어야 하는 유의했습니까?
KS-V 펩타이드는 폴리펩티드 분자와 휘황한 변경 사이에 링커를 추가하는 것을 제안하며, 그것이 수신장치에 폴리펩타이드와 바인딩의 접은 것에 휘황한 변경의 영향을 감소시킬 수 있습니다. 그러나, 형광 변경의 목적은 다른 구조 사이에 형광 이동을 수량화하는 것이라면, 그것은 링커를 도입한다고 추천받지 않습니다.
큐
인산화 수정된 펩타이드를 설계할 때 있어야 하는 유의했습니까?
KS-V 펩타이드는 인산화 변경을 설계할 때, 인산화 변경이 결합 효율의 감소를 피하기 위한 n 말단으로부터 10 아미노산류를 초과하지 말아야 한다고 권고합니다.
큐
D-펩타이드를 하시겠습니까? 어떻게 많은 유형의 디-형 천연 아미노산은 그곳에 있습니까?
깡통. 19 종류의 디-형 천연 아미노산이 있습니다. 천연 아미노산에서 글리는 어떤 키랄 구조도 가지지 않고 다른 천연 아미노산의 디-형 구조가 케성징 펩타이드에서 선택될 수 있습니다. 세부 사항을 위해 특수 아미노산의 명단을 보기 위해 미안하지만, 공식 사이트에 로그인하세요.
큐
얼마나 많은 인산화 부위가 KS-V 펩타이드 합성에 포함될 수 있습니까?
일반적으로, 기껏해야 3이 있고 그것이 특정 시퀀스에 따라 분석될 필요가 있습니다.
큐
왜 폴리펩타이드가 n-말단 아세틸화와 c-말단 아미데이션 변경을 겪습니까?
그와 같은 변경은 천연 단백질의 특성을 폴리펩타이드 서열에게 줄 수 있습니다.